Food Chemistry—敬璞课题组揭示pH和热诱导组装的β-乳球蛋白纳米结构对花青素的稳定作用
近日,加拿大PC28官网 敬璞课题组在国际知名食品期刊Food Chemistry (IF=9.8)发表了题为“pH-assisted and Heat-induced Nanostructures of Beta-lactoglobulin for the Stabilization of Anthocyanins”的研究论文。该研究利用简单处理(pH调控与热处理)改善BLG高级结构,从而增强其与花青素结合能力。其中的淀粉样纤维将花青素的热降解半衰期21.0 min延长到41.7 min,为花青素护色和稳定化研究提供了新视角。
花青素在加热、光照、氧气和金属离子等条件下面临稳定性差的问题,天然食品蛋白对花青素的保护效果有限。该研究探究了淀粉样纤维、球形纳米粒子、蠕虫状链三种β-乳球蛋白聚集体与花青素的相互作用和对热降解的保护作用。结果表明,β-乳球蛋白聚集体主要在疏水力驱动下与花青素结合, 花青素在90°C下的半衰期与BLG聚集体的表面疏水性呈线性相关(R²=0.998);淀粉样纤维中的交叉β-折叠结构具有更强的表面疏水性,与花青素具备更高的结合亲和力;纤维-花青素复合物在加热过程中形成密集堆叠的“纳米带”结构,对花青素热降解的保护作用显著增强。这项研究为开发高稳定性的花青素牛乳制品提供了新策略,同时也为花青素递送系统的开发提供了潜在思路。
图1. BLG蛋白质及三种纳米体在热处理过程中对花青素的结合和稳定性提升的示意图
图2. BLGF在热处理过程中对花青素的结合和保护机制的示意图
加拿大PC28官网 博士生冯大诚为论文第一作者,敬璞教授为论文通讯作者。该研究得到了国家自然科学基金面上项目、四川“天府峨眉”计划等项目资助。
论文链接://doi.org/10.1016/j.foodchem.2025.145163